A cada três segundos, alguém se desenvolve no mundo Diferença. A doença de Alzheimer é a forma mais comum DiferençaRepresenta entre 60 % e 70 % de todos os casos.
Embora os cientistas tenham feito um grande progresso na compreensão da doença, não há tratamento. Parcialmente porque a doença de Alzheimer tem várias causas – muitas das quais ainda são completamente incompreensíveis.
A proteína que se acredita desempenhar papéis centrais na doença de Alzheimer, beta amilóide e OO. A beta amilóide forma placas pegajosas na parte externa das células cerebrais. Isso interrompe a comunicação entre os neurônios. O Tau se acumula dentro das células cerebrais, onde capta emaranhado. Em última análise, isso leva à morte celular. Essas pinturas e emaranhados são as características distintas da doença de Alzheimer.
Esse entendimento, conhecido como hipótese amilóide, formou pesquisas há décadas e levou a tratamentos destinados a remover o amilóide do cérebro. Os medicamentos para anticorpos de Warlet foram aprovados nos últimos anos para esse fim.
Mas eles só trabalham nos estágios iniciais da doença. Não reflete o dano existente e pode causar efeitos colaterais graves, como inchaço e sangramento cerebral. Mais importante, ele apenas tem como alvo o beta amilóide, deixando o TAO sem tratamento.
Mas em um desenvolvimento repentino, encontrei pesquisas recentes publicadas por meus colegas e fui que um Helicobacter pylori-Bacteria é famoso por causar úlceras estomacais-pode impedir o acúmulo tóxico de amilóide-beta e OO. Essa descoberta inesperada pode indicar uma nova estratégia para combater a doença de Alzheimer.
Nossa descoberta começou com uma pergunta completamente diferente. Inicialmente, estávamos estudando como o H pylori interage com outros micróbios. Algumas bactérias formam sociedades de proteção chamadas membranas biológicas, que dependem de grupos amilóides (semelhantes na estrutura com pinturas formadas no cérebro) como uma escala estrutural. Isso nos levou a nos perguntar: H pylori pode afetar as membranas vitais bacterianas, também interferindo em reuniões amilóides em humanos?
Nossa atenção nos transformou em uma proteína Haga Haga, bem conhecida. Enquanto metade da proteína é conhecida por levar a efeitos nocivos nas células humanas (referidas como região C-terminal), a outra metade (a parte n) da proteína) pode ter propriedades preventivas. Para nossa surpresa, esse fragmento, N-terminal, chamado Cagan, reduziu a formação de amilóides bacterianos e inspiração vital nas espécies bacterianas de Escherichia coli e Pseudomonas.
Com o incentivo a esses resultados, testamos se a própria parte da proteína pode impedir o acúmulo de proteínas beta -beta humanas. Para fazer isso, as partículas de bita amilóide adotaram o laboratório: algumas delas foram tratadas com Kagan, enquanto outros foram deixados como de costume. Em seguida, rastreamos a composição amilóide usando um leitor excessivo e eletrônico.
Descobrimos que as amostras processadas têm um bloco amilóide muito menor durante o período de teste. Mesmo com concentrações muito baixas, Kagan quase interrompeu o beta amilóide da formação de grupos amilóides.
Para entender como o CAGAN funciona, usamos a ressonância magnética nuclear (que nos permite ver como as moléculas interagem) para verificar como a proteína interage com a casa amilóide. Também usamos modelagem de computador para investigar possíveis mecanismos. É impressionante que Kagan também tenha impedido a montagem do TAO – indicando que ele funciona em múltiplas proteínas tóxicas envolvidas na doença de Alzheimer.
Impedido
Nosso estudo nos mostrou que parte da proteína Helicobacter pylori pode efetivamente impedir o acúmulo de proteínas envolvidas na doença de Alzheimer. Isso indica que as proteínas bacterianas – ou depois – podem impedir os primeiros sinais de Alzheimer.
Além disso, os benefícios podem se estender além da doença de Alzheimer.
Em experimentos adicionais, o mesmo estilhaço bacteriano impediu a montagem de IAPP (uma proteína envolvida em Diabetes tipo 2) E alfa-sinucleína (ligada à doença de Parkinson). Todas essas condições são impulsionadas pelo acúmulo de grupos amilóides tóxicos.
Uma única parte bacteriana pode interferir em muitas proteínas indicando capacidades terapêuticas emocionantes. Embora essas condições afetem diferentes partes do corpo, elas podem estar associadas a uma conversa mútua entre as proteínas amilóides-um mecanismo comum que pode ajudar Kagan a desativá-los.
Obviamente, é importante ficar claro: esta pesquisa ainda está em um estágio inicial.
Todas as nossas experiências em ambientes de laboratório foram realizadas, ainda não em animais ou humanos. No entanto, os resultados abrem um novo caminho.
Nosso estudo também revelou os mecanismos básicos de como Kagan proibiu o beta e a TAW de formar grupos amilóides. Uma das maneiras pelas quais Kagan fez ao impedir que as proteínas se reúnam para formar blocos. Também impediu que pequenos grupos amilóides se formassem também. No futuro, continuaremos estudando o mecanismo detalhado e avaliar as antiguidades em modelos animais.
Esses resultados também levantam uma pergunta: pode ser Pylori, que há muito é visto como prejudicial, também um aspecto protetor? Alguns estudos mencionaram uma ligação entre a doença de H pylori e Alzheimer, embora o relacionamento ainda não esteja claro. Nossa descoberta acrescenta uma nova camada a essa discussão, indicando que parte de H pylori pode realmente interferir nos eventos moleculares que levam à doença de Alzheimer.
Isso significa que, no futuro, podemos precisar seguir uma abordagem mais precisa e pessoal. Em vez do objetivo de eliminar completamente os pylori h com antibióticos, pode ser importante entender, em vários contextos biológicos, ou seja, partes de bactérias nocivas, que podem já ser benéficas.
À medida que o movimento continua a avançar em direção a mais precisão, o objetivo pode não ser eliminar todos os micróbios, mas para entender como alguns deles podem trabalhar conosco e não contra nós.
Gefei Chen Professor Associado no Instituto Carolinska.
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